2012, № 1 (137)

1. Zhang Y., Liu J., Qiu L., Shi Y., Su Z., Xia Y., Li F. Optimisation of cultivation conditions of a mutant of Trichosporon laibachii CBS 5791 for enantioselective resolution of ketoprofen ester // Ann. Microbiol. — 2005. — V. 55, №2. — P. 101–106.

2. Iwai M., Tsujisaka Y., Okamoto Y., Fukumoto Y. Lipid reguirement for lipase production by Geotrichum candidum // Agr. Biol. Chem. — 1973.– V. 37, №4.– Р. 929–931.

3. Рубан Е. Л. Микробные липиды и липазы. — М.: Наука, 1977. — 216 с.

4. Вецозола А. О., Лука В. Т. Сравнительное изучение влияния растительных масел и ПАВ на биосинтез липазы дрожжами Candida paralipolytica 739 // В сб.: Влияние условий культивирования на активность продуцентов.– Рига, 1980.– С. 156–159.

5. Yang X.-h., Yin C.-h., Fu S.-z., Wang B.-w., Tan T.-w. Оптимизация культуральной среды для продукции липазы иммобилизованными клетками Rhizopus arrhizus и свойства липазы // Zhongguo youzhi = China Oils and Fats. — 2004. — V. 29, №7. — P. 29–32.

6. Ксандопуло Г. Б. Влияние некоторых жиров и поверхностно-активных веществ на липазную активность грибов рода Geotrichum // Микробиология. — 1974.– Т. 43, №6.– С. 1001–1004.

7. Dalmau E., Montesinos J. L., Lotti M., Casas C. Effect of different carbon sources on lipase production by Candida rugosa // Enzyme Microb. Technol. — 2000. — V. 26, №9-10. — P. 657–663.

8. Yasser Refaat A.-F. Optimization of thermostable lipase production from a thermophilic Geobacillus sp. using Box-Behnken experimental design // Biotechnol. Lett. — 2002. — 24, №14. — P. 1217–1222.

9. Zhang L. Y., Wei D. Z., Tong W. Y. Effective inducers for lipase production by Candida rugosa // Ann. Microbiol. — 2003. — V. 53, №4. — P. 499–504.

10. Dai D., Xia L. Enhanced production of Penicillium expansum PED-03 lipase through control of culture conditions and application of the crude enzyme in kinetic resolution of racemic allethrolone // Biotechnol. Progr. — 2005. — V. 21, №4. — P. 1165–1168.

11. Hasan F., Shah A. A., Hameed A. Influence of culture conditions on lipase production by Bacillus sp. FH5 // Ann. Microbiol. — 2006. — V. 56, №3. — P. 247–252.

12. Султанова И. Г., Зубенко Т. Ф. Влияние некоторых поверхностно-активных веществ на биосинтез липазы грибом штамм Rhizopus microsporus УзЛТ-1 // Узбекский биолог. журнал.– 1976.– №5.– С. 71–72.

13. Haperburg D., Kleber H.-P. Exracellulдre lipase aus Acinetobacter calcoaceticus // Acta Biotechnologica. — 1982. — V. 2, №4. — P. 337–342.

14. Wang H.-j., Mei Z.-q., Liu X.-z., Huang Y.-b., Piao Z.-s. Условия синтеза липазы Plancoccus migula in vitro // Jilin daxue xuebao. Lixue ban = J. Jilin Univ. Sci. Ed. — 2002. — V. 40, №4. — P. 430–432.

15. Longhi S., Fusetti F., Grandon T., Lotti M., Vanoni M., Alberghina M. Cloning and nucleotide sequence of two lipase genes from Candida cylindracea // Biochim. Biophys. Acta. — 1992. — V. 1131. — P. 227–232

16. Chang R.-C., Chou S.-J., Shaw J.-F. Multiple forms and functions of Candida rugosa lipase // Biotechnol. Appl. Biochem. — 1994. — V. 19. — P. 93–97.

17. Ibrik A., Chahinian H., Rugani N. et al. Biochemical characterization of triacylglycerol lipase from Penicillium cyclopium // Lipids. — 1998. — V. 33. — P. 377–384.

18. Sanchez A., Ferrer P., Serrano A., Pernas M. A., Valero F., Rъa M. L., Casas C., Solа C. Characterization of the lipase and esterase multiple forms in an enzyme preparation from a Candida rugosa pilot-plant scale fed-batch fermentation // Enzyme Microb. Technol. — 1999. — V. 25, №3–5. — P. 214–223.

19. Гааль Э. Электорофорез в разделении биологических макромолекул. — М.: Мир, 1982. — 446 с.

20. Детерман Г. Гель-хроматография. — М.: Мир, 1970. — 320 с.

21. Yamada K., Machida H. // Nippon Nфgeikagaku Kaishi (in Japanese). — 1992. — V. 36. — P. 858–860.

22. Lin S.-F., Chion C.-M., Tsai Y.-C. Effect of triton X-100 on alkaline lipase production by Pseudomonas pseudoalcaligenes F-111 // Biotechnol Lett. — 1995. — V. 17, №9. — P. 959–962/

23. Tanaka J., Sudo T., Ihara F., Nihira T., Yamada Y. Increased production of lactonizing lipase (Lip I) from Pseudomonas sp. strain 109 by lipids and detergents // Biosci. Biotechnol. Biochem. — 1999. — V. 63, №5. — P. 900–904.

24. Ota Y., Sawamoto T., Hasuo M. Tributyrin specifically induces a lipase with a preference for the sn-2 position of triglyceride in Geotrichum sp. FO401B // Biosci. Biotechnol. Biochem. — 2000. — V. 64, №11. — P. 2497–2499.

25. Kohno M., Kugimiya W., Hashimoto Y., Morita Y. Purification, characterization, and crystallization of two types of lipase from Rhizopus niveus // Bioici. Siatech. Blochem. — 1994. — V. 58, №6. — P. 1007-1012.

26. Lotti M., Tramontane A., Longhi S, Fusetti F., Brocca S., Pizzi E., Alberghina L. Variability within the Candida rugosa lipases family // Protein Engineering. — 1994.– V. 7, №4. — P. 531–535.

27. Derewenda U., Swenson L., Green R. et al. Conformational lability of lipases observed in the absence of an oil-water interface: crystallographic studies of enzymes from the fungi Humicola lanuginosa and Rhizopus delemar // J. Lipid Res. — 1994. — V. 35. — P. 524–534.

28. Hiol A., Jonzo M. D., Druet D., Comeau L. Production, purification and characterization of an extracellular lipase from Mucor hiemalis f. hiemalis // Enzyme Microb. Technol. — 1999. — V. 25, №1-2. — P. 80–87.

29. Neugnot V., Moulin G., Dubreucq E., Bigey F. The lipase/acyltransferase from Candida parapsilosis: molecular cloning, purification and characterization of purified recombinant enzymes // Eur. J. Biochem. — 2002. — V. 269. — P. 1734–1734.

30. Давранов К. Д., Куйлибаев И. Т., Розмухамедова Б. Х., Махсумханов А. А. Некоторые свойства внеклеточной липазы Rhizopus microsporus УзЛТ-3 // Прикл. биохимия и микробиол. — 1995. — Т. 31, №4. — С. 405–411.

31. Диеров Ж. Х., Циоменко А. Б., Давранов К. Д., Кулаев И. С. Очистка и свойства внутриклеточных липаз гриба Rhizopus microsporus // Биотехнология. — 1993. — №7. — С. 26–30.

32. Брокерхоф К., Дженсен Р. Липолитические ферменты. — М.: Мир, 1978.–396 с.

33. Herrgard S., Gibas C. J., Subramaniam S. Role of an electrostatic network of residues in the enzymatic action of the Rhizomucor miehei lipase family // Biochemistry. — 2000. — V. 39, №11. — P. 2921–2930.

О статье